研究人员发现在这项研究中，圣裘德儿童研究医院研究人员利用x射线晶体学来确定出参与肾小球蛋白与rbx1蛋白和cullin-ring泛素连接酶中的另一种组分相互作用的结构。
随后的测试也表明肾小球蛋白紧密地结合到rbx1蛋白的表面上。这种结合阻止携带泛素标签的cullin-ring泛素连接酶运送泛素。这种结构也提示着与球形细胞静脉畸形（glomuvenous malformation）相关联的肾小球蛋白突变如何阻止这种蛋白结合到rbx1蛋白上。
携带泛素蛋白的cullin-ring泛素连接酶必须结合到rbx1蛋白上来完成泛素化过程。研究人员发现肾小球蛋白结合到cullin-ring泛素连接酶结合到rbx1蛋白上的相同位点上，从而破坏泛素化。
论文*作者david duda博士说，“rbx1蛋白潜在地调节着细胞内上千个不同蛋白。肾小球蛋白代表着一种调节这类rbx1相关性蛋白的新方式。肾小球蛋白通过结合到rbx1蛋白上来调节cullin-ring泛素连接酶。他们还报道肾小球蛋白并没有结合到与rbx1蛋白相关的rbx2蛋白上。